For å kunne studere proteinene mine på atom-nivå må jeg løse 3D-strukturen. Dette gjøres ved å først gro proteinkrystaller, og deretter avbilde dem med røntgenstråling. Dette er ikke like lett som det er å lage saltkrystaller. Proteiner består av hundrevis av aminosyrer, og det skal mye til for at disse legger seg sammen i et ordnet mønster. Til sammenligning består vanlig bordsalt kun av to atomer, natrium og klor.
Vi trenger derfor spesielle teknikker, der proteinet blir blandet med ulike salter og presipitanter, ved varierende pH. Membranproteiner er enda vanskeligere å krystallisere enn vanlige (løselige) proteiner, så vi trenger en enda mer komplisert metode, nemlig krystallisering i lipidkubisk fase (lipidic cubic phase), også kalt LCP. I denne metoden prøver vi å få proteinkrystaller til å gro inne i en gjennomsiktig salvelignende boble, mellom to glassplater. Dette krever spesielle roboter for presis pipettering.
I Oxford finnes en partikkelakselerator, en synkrotron, som produserer svært sterke røntgenstråler ideelle for mine proteinkrystaller. Forskere som jobber der holder på å utvikle en automatisert strålelinje der man kan putte disse platene med LCP-krystaller rett inn i røntgenstrålen. Vanligvis må glassplaten åpnes, og vi må manuelt plukke ut de bittesmå krystallene. Med denne nye metoden slipper vi den potensielt destruerende krystall-fiskingen, og det hele blir mye mer effektivt. Planen er at mitt protein skal bli et av testproteinene de trenger for å ferdigutvikle metoden.
